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TOXINA BOTULÍNICA

Em termos estruturais, a toxina botulínica, independentemente do serótipo,  apresenta duas cadeias polipéptidicas: uma cadeia leve (L) e uma cadeia pesada (H) ligadas por uma ponte dissulfito. Está também dividida em 4 domínios (Figura 1), correlacionados com os passos do mecanismo de ação: o dominio terminal-N ou cadeia L responsável pela clivagem das proteínas SNARE; o dominio HN ligado à translocação de membrana da cadeia L para o interior do neurónio; o domínio HC-N com função actualmente desconhecida, e, finalmente, o domínio HC-C responsável pela ligação neuroespecífica, que segue o modelo de receptor duplo, através de dois locais de ligação para dois receptores dos terminais nervosos (Pantano and Montecucco 2013; Rossetto et al. 2013).

BIBLIOGRAFIA:

 

Pantano S, Montecucco C (2013) The blockade of the neurotransmitter release apparatus by botulinum neurotoxins. Cell. Mol. Life Sci. 71:793–811 doi: 10.1007/s00018-013-1380-7

 

Rossetto O, Megighian A, Scorzeto M, et al. (2013) Botulinum neurotoxins. Toxicon 67:31-36 doi: http://dx.doi.org/10.1016/j.toxicon.2013.01.017

© 2015 Realizado por ANA ISABEL ROCHA | DIANA ISABEL COSTA | TIAGO SALES SILVA

Trabalho  realizado no âmbito da disciplina de Toxicologia Mecanística no ano letivo 2014/2015 do Curso de Mestrado Integrado em Ciências Farmacêuticas da Faculdade de Farmácia da Universidade do Porto (FFUP). Este trabalho tem a responsabilidade pedagógica e científica do Prof. Doutor Fernando  Remião (remiao@ff.up.pt) do Laboratório de Toxicologia da FFUP, Portugal (www.ff.up.pt/toxicologia/).

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